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1. 组织蛋白酶与中药
摘要: 组织蛋白酶来源于细胞内溶酶体,种类和功能多样,其在维持人体新陈代谢和疾病发生发展过程中表现出双重作用,其适度表达可促进组织或细胞的活化、增殖与 ... 中草药 2015,Vol.46Issue(22):3427-34330 PDF 引用本文doi:10.7501/j.issn.0253-2670.2015.22.024刘杨,陈凤彩,杨长福,林昶.组织蛋白酶与中药[J].中草药,2015,46(22):3427-3433.LIUYang,CHENFeng-cai,YANGChang-fu,LINChang.CathepsinandChinesemateriamedica[J].ChineseTraditionalandHerbalDrugs,2015,46(22):3427-3433.组织蛋白酶与中药刘杨,陈凤彩,杨长福,林昶 贵阳中医学院,贵州贵阳550002收稿日期:2015-05-18;基金项目:国家自然科学基金资助项目(81260587)作者简介:刘杨,研究生在读,从事中医基础理论研究。
Tel:(0851)5606145E-mail:[email protected]通讯作者:杨长福,博士,副教授,从事中医基础理论研究。
Tel:(0851)5606145E-mail:[email protected]摘要:组织蛋白酶来源于细胞内溶酶体,种类和功能多样,其在维持人体新陈代谢和疾病发生发展过程中表现出双重作用,其适度表达可促进组织或细胞的活化、增殖与代谢,对人体起到积极的作用,而过度表达又成为某些疾病发生发展的诱因,成为某种消极因素。
中药作为传统医学重要的组成部分,来源广泛且副作用低,对组织蛋白酶的影响起着不可忽视的积极作用。
目前,中药对于组织蛋白酶的相关研究起步较晚,并且发展缓慢。
综述近年来国外关于组织蛋白酶的部分研究理论和国内关于中药在组织蛋白酶方面的研究内容,为中药干预治疗对组织蛋白酶诱发相关疾病研究提供部分参考。
关键词:组织蛋白酶 溶酶体 中药 肿瘤 糖尿病 CathepsinandChinesemateriamedicaLIUYang,CHENFeng-cai,YANGChang-fu,LINChang GuiyangCollegeofTraditionalChineseMedicine,Guiyang550002,ChinaAbstract:Cathepsin,withvariousspeciesandfunctions,derivesfromcellendolysosome.Ithasgreatimpactonbothsustainingeubolismandpreventingdiseases.Cathepsinhaspositiveeffectonhumanbeingsthroughitsmoderateexpressiontoenhancethecellsintheiractivation,multiplication,andmetabolism.Whileitsexcessiveexpressionmighthaveanegativeeffectofinducingotherdiseases.TraditionalChineseherbshavebeenacrucialpartoftraditionalChinesemedicineandtheyarevariousinspecieswithlesssideeffect,whichhasbeenpaidcloseattentionto.Sofar,researchesaboutcathepsinbecomeabundantamongresearchershomeandabroad,whileChinesemateriamedicajusttakesupitsgradualresearchnotlongbefore.Thispaperaimsatbrieflysummarizingthelatestacademicresearchesoncathepsinhomeandabroadintermsofdependencystructure,featuresofpathologyandphysiologyaswellastheinterventionoftraditionalChineseherbstocathepsininordertogiveaclearpictureonitsdevelopment.Keywords:cathepsin endolysosome Ch
Tel:(0851)5606145E-mail:[email protected]通讯作者:杨长福,博士,副教授,从事中医基础理论研究。
Tel:(0851)5606145E-mail:[email protected]摘要:组织蛋白酶来源于细胞内溶酶体,种类和功能多样,其在维持人体新陈代谢和疾病发生发展过程中表现出双重作用,其适度表达可促进组织或细胞的活化、增殖与代谢,对人体起到积极的作用,而过度表达又成为某些疾病发生发展的诱因,成为某种消极因素。
中药作为传统医学重要的组成部分,来源广泛且副作用低,对组织蛋白酶的影响起着不可忽视的积极作用。
目前,中药对于组织蛋白酶的相关研究起步较晚,并且发展缓慢。
综述近年来国外关于组织蛋白酶的部分研究理论和国内关于中药在组织蛋白酶方面的研究内容,为中药干预治疗对组织蛋白酶诱发相关疾病研究提供部分参考。
关键词:组织蛋白酶 溶酶体 中药 肿瘤 糖尿病 CathepsinandChinesemateriamedicaLIUYang,CHENFeng-cai,YANGChang-fu,LINChang GuiyangCollegeofTraditionalChineseMedicine,Guiyang550002,ChinaAbstract:Cathepsin,withvariousspeciesandfunctions,derivesfromcellendolysosome.Ithasgreatimpactonbothsustainingeubolismandpreventingdiseases.Cathepsinhaspositiveeffectonhumanbeingsthroughitsmoderateexpressiontoenhancethecellsintheiractivation,multiplication,andmetabolism.Whileitsexcessiveexpressionmighthaveanegativeeffectofinducingotherdiseases.TraditionalChineseherbshavebeenacrucialpartoftraditionalChinesemedicineandtheyarevariousinspecieswithlesssideeffect,whichhasbeenpaidcloseattentionto.Sofar,researchesaboutcathepsinbecomeabundantamongresearchershomeandabroad,whileChinesemateriamedicajusttakesupitsgradualresearchnotlongbefore.Thispaperaimsatbrieflysummarizingthelatestacademicresearchesoncathepsinhomeandabroadintermsofdependencystructure,featuresofpathologyandphysiologyaswellastheinterventionoftraditionalChineseherbstocathepsininordertogiveaclearpictureonitsdevelopment.Keywords:cathepsin endolysosome Ch
2. 蛋白酶解
蛋白酶解或蛋白水解（英語：Proteolysis）是指蛋白質降解為較小的多肽或胺基酸 ... 而POMC的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同 ...蛋白酶解維基百科，自由的百科全書跳至導覽跳至搜尋此條目需要精通或熟悉相關主題的編者參與及協助編輯。
(2013年11月26日)請邀請適合的人士改善本條目。
更多的細節與詳情請參見討論頁。
蛋白酶解或蛋白水解（英語：Proteolysis）是指蛋白質降解為較小的多肽或胺基酸的過程。
通常情況下，被水解的都是肽鍵，且在蛋白酶的作用下進行，因此常用蛋白酶解。
但也可能發生分子內消化，以及不依賴酶的途徑，如酸和熱的作用而產生的降解。
蛋白酶解在有機體中有多種用途，比如消化酶降解食物中的蛋白，為機體提供胺基酸；完成轉譯的多肽鏈也需要水解加工才能產生有活性的蛋白質；某些生理和細胞過程的調控也是通過蛋白質的酶解進行；還有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白質在細胞中的積累。
目錄1蛋白質的轉譯後修飾1.1移除N-末端甲硫氨酸1.2切除信號肽1.3多聚蛋白的切割1.4前體蛋白的切除2蛋白質降解2.1溶酶體及蛋白酶體2.2細胞內蛋白質降解的速率2.3消化作用3細胞調控3.1細胞周期調控3.2細胞凋亡調控4參見5參考文獻6外部連結蛋白質的轉譯後修飾[編輯]蛋白質生物合成過程中，許多肽鏈在轉譯之後的要切除一些片段才能形成有功能的蛋白質。
比如N-末端甲硫氨酸的去除，信號肽的去除，無活性的蛋白質原切除前體變為有活性的蛋白質。
一些蛋白質最初合成時為前蛋白原（preproprotein），切除一段肽鏈後成為蛋白原（proprotein），再切除一段肽鏈後才成為有功能的蛋白質。
比如，白蛋白在剛合成時是包含信號肽的前白蛋白原。
在信號肽被切除後成為白蛋白原，進一步切除N-末端的6個胺基酸殘基後才成為有活性的白蛋白[1]。
移除N-末端甲硫氨酸[編輯]起始的甲硫氨酸（在原核生物中是fMet）可在蛋白質的轉譯之初就被移除。
比如在大腸桿菌中，甲醯甲硫氨酸會在第二個胺基酸殘基的側鏈基團較小或不帶電荷時會被有效地移除，但第二個胺基酸殘基較大或帶電荷則不會[2]。
在原核生物和真核生物中，都可以通過暴露的N-末端殘基的N端法則來確定蛋白質的半衰期。
切除信號肽[編輯]蛋白質是通過N-末端的信號肽來到達最終目的地或特定細胞器的。
在蛋白質的完成跨膜後，信號肽就會被切除。
多聚蛋白的切割[編輯]一些蛋白和真核生物的大部分肽類激素在轉譯時是以多個肽段聚合成一個大的肽鏈被合成的，這被稱為多聚蛋白質（polyprotein），多聚蛋白需要切割才能形成有功能的肽段。
如多聚蛋白質前阿片黑素細胞皮質激素（POMC）就包含了多條多肽類激素。
而POMC的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同的多肽激素組合來。
許多病毒也將其多個蛋白以單一多肽鏈的形式合成（由一個多順反子mRNA轉譯而來），這個多肽隨後也會被切割成有功能的肽鏈[1]。
前體蛋白的切除[編輯]許多蛋白質和激素在合成時先形成了它們的前體形式，如酶原（zymogen）和激素原（prohormone）。
這些蛋白質需要進行切割才能形成最後的有活性的形式，如胰島素，以前胰島素原（preproinsulin）的形式合成，切除信號肽後形成胰島素原（proinsulin）。
胰島素原要轉變為胰島素，需要在兩個位置切割一段肽鏈，形成兩條多肽鏈，並由兩個二硫鍵連接起來。
如果只是合成胰島素的兩個最後的多肽鏈，可能難以摺疊成有效的形式，故其前體胰島素原對肽鏈的正確摺疊起到至關重要作用。
蛋白酶通常是以無活性的形式合成以使它們可以安全地存儲在細胞中，在用到時釋放足夠數量以應對需要。
如果這些蛋白酶在不適當的情況下激活，會對機體造成很大損害，故要確保蛋白酶只在正確的環境下激活。
由酶原水解切割成酶正是這些機制之一，比如胰蛋白酶原（英語：trypsinogen）切割成胰蛋白酶，使蛋白質結構發生微小的重排，產生蛋白酶的活性位點，從而激活該蛋白。
因此，蛋白酶解可以作為調控各種生物進程（英語：Biologicalprocess）方式，通過水解切割使蛋白激活或失活來進行。
一個好的例子是凝血級聯中，一個初始事件觸發了許多特異性蛋白酶的有序地級聯反應，最終導
(2013年11月26日)請邀請適合的人士改善本條目。
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蛋白酶解或蛋白水解（英語：Proteolysis）是指蛋白質降解為較小的多肽或胺基酸的過程。
通常情況下，被水解的都是肽鍵，且在蛋白酶的作用下進行，因此常用蛋白酶解。
但也可能發生分子內消化，以及不依賴酶的途徑，如酸和熱的作用而產生的降解。
蛋白酶解在有機體中有多種用途，比如消化酶降解食物中的蛋白，為機體提供胺基酸；完成轉譯的多肽鏈也需要水解加工才能產生有活性的蛋白質；某些生理和細胞過程的調控也是通過蛋白質的酶解進行；還有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白質在細胞中的積累。
目錄1蛋白質的轉譯後修飾1.1移除N-末端甲硫氨酸1.2切除信號肽1.3多聚蛋白的切割1.4前體蛋白的切除2蛋白質降解2.1溶酶體及蛋白酶體2.2細胞內蛋白質降解的速率2.3消化作用3細胞調控3.1細胞周期調控3.2細胞凋亡調控4參見5參考文獻6外部連結蛋白質的轉譯後修飾[編輯]蛋白質生物合成過程中，許多肽鏈在轉譯之後的要切除一些片段才能形成有功能的蛋白質。
比如N-末端甲硫氨酸的去除，信號肽的去除，無活性的蛋白質原切除前體變為有活性的蛋白質。
一些蛋白質最初合成時為前蛋白原（preproprotein），切除一段肽鏈後成為蛋白原（proprotein），再切除一段肽鏈後才成為有功能的蛋白質。
比如，白蛋白在剛合成時是包含信號肽的前白蛋白原。
在信號肽被切除後成為白蛋白原，進一步切除N-末端的6個胺基酸殘基後才成為有活性的白蛋白[1]。
移除N-末端甲硫氨酸[編輯]起始的甲硫氨酸（在原核生物中是fMet）可在蛋白質的轉譯之初就被移除。
比如在大腸桿菌中，甲醯甲硫氨酸會在第二個胺基酸殘基的側鏈基團較小或不帶電荷時會被有效地移除，但第二個胺基酸殘基較大或帶電荷則不會[2]。
在原核生物和真核生物中，都可以通過暴露的N-末端殘基的N端法則來確定蛋白質的半衰期。
切除信號肽[編輯]蛋白質是通過N-末端的信號肽來到達最終目的地或特定細胞器的。
在蛋白質的完成跨膜後，信號肽就會被切除。
多聚蛋白的切割[編輯]一些蛋白和真核生物的大部分肽類激素在轉譯時是以多個肽段聚合成一個大的肽鏈被合成的，這被稱為多聚蛋白質（polyprotein），多聚蛋白需要切割才能形成有功能的肽段。
如多聚蛋白質前阿片黑素細胞皮質激素（POMC）就包含了多條多肽類激素。
而POMC的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同的多肽激素組合來。
許多病毒也將其多個蛋白以單一多肽鏈的形式合成（由一個多順反子mRNA轉譯而來），這個多肽隨後也會被切割成有功能的肽鏈[1]。
前體蛋白的切除[編輯]許多蛋白質和激素在合成時先形成了它們的前體形式，如酶原（zymogen）和激素原（prohormone）。
這些蛋白質需要進行切割才能形成最後的有活性的形式，如胰島素，以前胰島素原（preproinsulin）的形式合成，切除信號肽後形成胰島素原（proinsulin）。
胰島素原要轉變為胰島素，需要在兩個位置切割一段肽鏈，形成兩條多肽鏈，並由兩個二硫鍵連接起來。
如果只是合成胰島素的兩個最後的多肽鏈，可能難以摺疊成有效的形式，故其前體胰島素原對肽鏈的正確摺疊起到至關重要作用。
蛋白酶通常是以無活性的形式合成以使它們可以安全地存儲在細胞中，在用到時釋放足夠數量以應對需要。
如果這些蛋白酶在不適當的情況下激活，會對機體造成很大損害，故要確保蛋白酶只在正確的環境下激活。
由酶原水解切割成酶正是這些機制之一，比如胰蛋白酶原（英語：trypsinogen）切割成胰蛋白酶，使蛋白質結構發生微小的重排，產生蛋白酶的活性位點，從而激活該蛋白。
因此，蛋白酶解可以作為調控各種生物進程（英語：Biologicalprocess）方式，通過水解切割使蛋白激活或失活來進行。
一個好的例子是凝血級聯中，一個初始事件觸發了許多特異性蛋白酶的有序地級聯反應，最終導
3. 组织蛋白酶L
组织蛋白酶L属于木瓜蛋白酶家族中的半胱氨酸蛋白水解酶，以酶原的形式贮存于溶酶体中，相对分子质量为30000。
...百度首页网页新闻贴吧知道音乐图片视频地图文库百科首页历史上的今天百科冷知识图解百科秒懂百科懂啦秒懂本尊答秒懂大师说秒懂看瓦特秒懂五千年秒懂全视界特色百科非遗百科恐龙百科多肉百科艺术百科科学百科用户蝌蚪团热词团百科校园分类达人百科任务百科商城知识专题权威合作合作模式常见问题联系方式下载百科APP个人中心收藏查看我的收藏0有用+1已投票0组织蛋白酶L编辑锁定讨论上传视频本词条缺少概述图，补充相关内容使词条更完整，还能快速升级，赶紧来编辑吧！组织蛋白酶L属于木瓜蛋白酶家族中的半胱氨酸蛋白水解酶，以酶原的形式贮存于溶酶体中，相对分子质量为30000。
中文名组织蛋白酶L外文名cathepsinLCL相对分子质量30000存在形式以酶原的形式贮存于溶酶体中组织蛋白酶L(cathepsinLCL)正常情况下，大约10%的酶原被生理性分泌至胞质，然后可被其他的蛋白水解酶水解或自身激活，切除N端和c端多余的氨基酸残基形成相对分子质量为24000的活性形式，参与许多特殊的生理过程，如激素原的激活、抗原呈递、组织器官的发育等。
但在病理状态下，各种原因所致的细胞损伤(如病原微生物、炎症因子、氧化应激等)，导致溶酶体膜稳定性降低，通透性增高甚至破裂，大量CL释放到胞质或组织间隙，并被激活，可降解细胞成分或细胞间质基质成分，包括层粘素、IV型胶原纤维及纤维连接素等，与人类许多疾病如肿瘤的浸润与转移、关节炎、骨质疏松、阿尔茨海姆病、多发性硬化症及其他慢性炎症性疾病有关。
V百科往期回顾词条统计浏览次数：次编辑次数：6次历史版本最近更新：w_ou（2021-03-26）突出贡献榜qkhottea为您推荐广告搜索发现新手上路成长任务编辑入门编辑规则本人编辑我有疑问内容质疑在线客服官方贴吧意见反馈投诉建议举报不良信息未通过词条申诉投诉侵权信息封禁查询与解封©2021 Baidu 使用百度前必读 | 百科协议 | 隐私政策 | 百度百科合作平台 | 京ICP证030173号 京公网安备11000002000001号进入词条清除历史记录关闭编辑讨论 收藏赞登录扫码下载百科APP领取50财富值奖励分享到微信朋友圈打开微信“扫一扫”即可将网页分享至朋友圈
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中文名组织蛋白酶L外文名cathepsinLCL相对分子质量30000存在形式以酶原的形式贮存于溶酶体中组织蛋白酶L(cathepsinLCL)正常情况下，大约10%的酶原被生理性分泌至胞质，然后可被其他的蛋白水解酶水解或自身激活，切除N端和c端多余的氨基酸残基形成相对分子质量为24000的活性形式，参与许多特殊的生理过程，如激素原的激活、抗原呈递、组织器官的发育等。
但在病理状态下，各种原因所致的细胞损伤(如病原微生物、炎症因子、氧化应激等)，导致溶酶体膜稳定性降低，通透性增高甚至破裂，大量CL释放到胞质或组织间隙，并被激活，可降解细胞成分或细胞间质基质成分，包括层粘素、IV型胶原纤维及纤维连接素等，与人类许多疾病如肿瘤的浸润与转移、关节炎、骨质疏松、阿尔茨海姆病、多发性硬化症及其他慢性炎症性疾病有关。
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4. 评价细胞内组织蛋白酶活性和溶酶体pH的新标尺
所设计制备的组织蛋白酶活性抑制探针不仅可以靶向“冻结”组织蛋白酶而且可以实现镧系元素的串联标记，继而建立了以镧系元素质谱信号强度为“ ...资讯资讯搜索当前位置：X-MOL首页›行业资讯›评价细胞内组织蛋白酶活性和溶酶体pH的新标尺评价细胞内组织蛋白酶活性和溶酶体pH的新标尺分析化学由X-MOL发布于2019-08-04蛋白酶在几乎所有生命活动过程中都扮演着十分关键的角色。
细胞内蛋白酶的含量测定和活性评价对于理解蛋白酶的生物学功能、针对性地进行临床诊断以及蛋白酶靶向药物的开发具有重要意义。
近日，厦门大学谱学分析与仪器教育部重点实验室王秋泉（点击查看介绍）团队以组织蛋白酶为蛋白酶的研究模型，首次报道了基于电感耦合等离子体质谱（ICPMS）的组织蛋白酶绝对定量和活性评价分析方法。
所设计制备的组织蛋白酶活性抑制探针不仅可以靶向“冻结”组织蛋白酶而且可以实现镧系元素的串联标记，继而建立了以镧系元素质谱信号强度为“标尺”的评价细胞内组织蛋白酶活性和其所处溶酶体微环境pH的新方法。
图1.探针分子epoxysuccinyl-LYK-alkyne与组织蛋白酶活性位点Cys25巯基的共价偶联和串联点击Eu元素标记。
（a）探针epoxysuccinyl-LYK-alkyne与组织蛋白酶活性结构域相互作用的理论模拟。
催化结构域活性位点由Cys25和His159形成的离子对构成；氨基酸Tyr61,Tyr67,Pro68,Trp69,Val133,Val157,Ala160和Phe207构成催化结构域的疏水性区域，探针分子中的亮氨酸（L）和酪氨酸（Y）分别通过疏水和π-π相互作用增强epoxysuccinyl-LYK-alkyne的靶向性;（b）点击反应介导的组织蛋白酶Eu元素标记，建构153Eu同位素稀释ICPMSEu信号强度“标尺”，实现组织蛋白酶的活性评价和溶酶体微环境pH的测量。
组织蛋白酶作为众多蛋白酶家族的一个典型代表，主要分布于细胞内“垃圾处理站”溶酶体中，参与溶酶体中的蛋白质降解，与细胞正常生命活动的进行和疾病的发生特别是肿瘤形成具有密不可分的联系。
组织蛋白酶的各种亚型具有相似的催化结构域，第25号位半胱氨酸Cys25和其构象相邻的组氨酸His形成离子对构成活性位点。
由于His的咪唑基团在溶酶体的低pH微环境中可以夺取Cys25巯基上的氢而质子化，使得Cys25的去质子化的硫与环氧基（epoxysuccinyl）的反应活性急剧提高，发生不可逆的环氧开环共价偶联；此时，弥散在细胞内的高浓度谷胱甘肽虽具有裸露的巯基却不能反应。
在设计组织蛋白酶靶向探针结构时还引入了疏水性亮氨酸和具有π-π相互作用特性的酪氨酸（epoxysuccinyl-LYK）与活性域中的疏水区域相互作用，“牵引”环氧基团靠近活性位点，进一步保证了活性抑制探针的靶向性；此外，在探针的另一端修饰上炔基（epoxysuccinyl-LYK-alkyne）便于叠氮化DOTA-Eu（N3-DOTA-Eu）配合物的点击串联标记。
153Eu同位素稀释ICPMS可以准确测定标记在活性抑制探针所“冻结”的组织蛋白酶上的Eu[LOD(3σ)=25.5fmol]，不仅实现了即时组织蛋白酶的含量测定和活性评价，而且因探针与组织蛋白酶间的反应程度受到pH值的控制，Eu的质谱信号强度又反映了溶酶体微环境的pH（图1）。
随后，所发展的方法应用于肝癌细胞C7721和癌旁细胞C7701内三种组织蛋白酶cathepsinB,S和L的含量测定和活性评价，发现癌旁细胞C7701内cathepsinB,S,L的含量均显著低于肝癌细胞C7721；正相反，pH值高于肝癌细胞（图2）。
这些结果暗示着组织蛋白酶有潜力作为抑制肝癌的药物靶向分子。
图2.评价细胞内组织蛋白酶活性和溶酶体pH的Eu质谱信号强度“标尺”。
（a）pH5.5时ICPMS所测得的Eu信号强度与组织蛋白酶B，S和L酶活性之间的相关性；（b）肝癌细胞C7721和癌旁细胞C7701中组织蛋白酶B的酶活性与溶酶体微环境pH和ICPMS所测得的Eu元素信号强度之间的线性关系。
所发展的评价组织蛋白酶活性和探测组织蛋白酶所处溶酶体微环境pH的“Eu-标尺”选择性和灵敏度高、不受细胞基质干扰、信号稳定准确。
可以预期，只要设计合适的活性抑制探针和发展相应的元素标签，活性抑制元素标记策略这一研究思路可以拓展至其他蛋白酶的活性评价研究和应用中，而且有望成为蛋白酶的靶向药物。
这一研究成果近期发表
细胞内蛋白酶的含量测定和活性评价对于理解蛋白酶的生物学功能、针对性地进行临床诊断以及蛋白酶靶向药物的开发具有重要意义。
近日，厦门大学谱学分析与仪器教育部重点实验室王秋泉（点击查看介绍）团队以组织蛋白酶为蛋白酶的研究模型，首次报道了基于电感耦合等离子体质谱（ICPMS）的组织蛋白酶绝对定量和活性评价分析方法。
所设计制备的组织蛋白酶活性抑制探针不仅可以靶向“冻结”组织蛋白酶而且可以实现镧系元素的串联标记，继而建立了以镧系元素质谱信号强度为“标尺”的评价细胞内组织蛋白酶活性和其所处溶酶体微环境pH的新方法。
图1.探针分子epoxysuccinyl-LYK-alkyne与组织蛋白酶活性位点Cys25巯基的共价偶联和串联点击Eu元素标记。
（a）探针epoxysuccinyl-LYK-alkyne与组织蛋白酶活性结构域相互作用的理论模拟。
催化结构域活性位点由Cys25和His159形成的离子对构成；氨基酸Tyr61,Tyr67,Pro68,Trp69,Val133,Val157,Ala160和Phe207构成催化结构域的疏水性区域，探针分子中的亮氨酸（L）和酪氨酸（Y）分别通过疏水和π-π相互作用增强epoxysuccinyl-LYK-alkyne的靶向性;（b）点击反应介导的组织蛋白酶Eu元素标记，建构153Eu同位素稀释ICPMSEu信号强度“标尺”，实现组织蛋白酶的活性评价和溶酶体微环境pH的测量。
组织蛋白酶作为众多蛋白酶家族的一个典型代表，主要分布于细胞内“垃圾处理站”溶酶体中，参与溶酶体中的蛋白质降解，与细胞正常生命活动的进行和疾病的发生特别是肿瘤形成具有密不可分的联系。
组织蛋白酶的各种亚型具有相似的催化结构域，第25号位半胱氨酸Cys25和其构象相邻的组氨酸His形成离子对构成活性位点。
由于His的咪唑基团在溶酶体的低pH微环境中可以夺取Cys25巯基上的氢而质子化，使得Cys25的去质子化的硫与环氧基（epoxysuccinyl）的反应活性急剧提高，发生不可逆的环氧开环共价偶联；此时，弥散在细胞内的高浓度谷胱甘肽虽具有裸露的巯基却不能反应。
在设计组织蛋白酶靶向探针结构时还引入了疏水性亮氨酸和具有π-π相互作用特性的酪氨酸（epoxysuccinyl-LYK）与活性域中的疏水区域相互作用，“牵引”环氧基团靠近活性位点，进一步保证了活性抑制探针的靶向性；此外，在探针的另一端修饰上炔基（epoxysuccinyl-LYK-alkyne）便于叠氮化DOTA-Eu（N3-DOTA-Eu）配合物的点击串联标记。
153Eu同位素稀释ICPMS可以准确测定标记在活性抑制探针所“冻结”的组织蛋白酶上的Eu[LOD(3σ)=25.5fmol]，不仅实现了即时组织蛋白酶的含量测定和活性评价，而且因探针与组织蛋白酶间的反应程度受到pH值的控制，Eu的质谱信号强度又反映了溶酶体微环境的pH（图1）。
随后，所发展的方法应用于肝癌细胞C7721和癌旁细胞C7701内三种组织蛋白酶cathepsinB,S和L的含量测定和活性评价，发现癌旁细胞C7701内cathepsinB,S,L的含量均显著低于肝癌细胞C7721；正相反，pH值高于肝癌细胞（图2）。
这些结果暗示着组织蛋白酶有潜力作为抑制肝癌的药物靶向分子。
图2.评价细胞内组织蛋白酶活性和溶酶体pH的Eu质谱信号强度“标尺”。
（a）pH5.5时ICPMS所测得的Eu信号强度与组织蛋白酶B，S和L酶活性之间的相关性；（b）肝癌细胞C7721和癌旁细胞C7701中组织蛋白酶B的酶活性与溶酶体微环境pH和ICPMS所测得的Eu元素信号强度之间的线性关系。
所发展的评价组织蛋白酶活性和探测组织蛋白酶所处溶酶体微环境pH的“Eu-标尺”选择性和灵敏度高、不受细胞基质干扰、信号稳定准确。
可以预期，只要设计合适的活性抑制探针和发展相应的元素标签，活性抑制元素标记策略这一研究思路可以拓展至其他蛋白酶的活性评价研究和应用中，而且有望成为蛋白酶的靶向药物。
这一研究成果近期发表
5. 組織蛋白酶
組織蛋白酶cathepsin 在各種動物組織的細胞內（特別是溶酶體部分）發現的一類蛋白酶。
此名源自希臘語的「消化」，為威爾斯達特（R．Willstāatter，1929） ...組織蛋白酶跳轉到:導航,搜索A+醫學百科>>組織蛋白酶組織蛋白酶cathepsin組織蛋白酶cathepsin在各種動物組織的細胞內（特別是溶酶體部分）發現的一類蛋白酶。
此名源自希臘語的「消化」，為威爾斯達特（R．Willstāatter，1929）命名的。
來源於同一種類組織細胞的也是由組織蛋白酶A．B．C．D．E等多種酶組成。
可以根據所作用的代表性底物的種類進行分類，但似乎各自還有數種同工酶。
組織蛋白酶A的代表性底物是N-苄氧基羰基-L-谷醯胺-L-苯丙氨酸，最適pH約5.5（3-6），可能是一種羧肽酶，可為二異丙基磷氟酸（DFP）或對氯汞苯甲酸（PCMB）失活。
組織蛋白酶B催化苯甲醯-L-精氨醯胺的水解。
其活性的表現需要巰基化合物（SH化合物）的存在，最適pH在6附近，有人認為是類似木瓜蛋白酶的肽鏈內切酶，已知有B1和B2（或B′和B）二種。
組織蛋白酶C的代表性底物是甘氨醯-L-苯丙醯胺，在pH5附近催化此醯胺鍵的水解，在pH7附近時催化以其它底物分子的氨基代替水分子作為受體的轉移反應，亦稱為二肽氨肽酶Ⅰ（由第一個反應命名）或二肽轉移酶（按第二個反應命名）。
能為巰基化合物或Cl-離子所激活。
還未找到組織蛋白酶D和E能夠作用的簡單的合成底物，兩者在pH2.5—4.0顯有消化酸變性的血紅蛋白或血清白蛋白的肽鏈內切酶的作用。
巰基化合物對活性沒有影響，DFP也不抑制。
尚缺乏對於組織蛋白酶E的底物專一性的研究，此酶的活力不受巰基化合物、一碘乙酸的影響。
出自A+醫學百科「組織蛋白酶」條目http://cht.a-hospital.com/w/%E7%BB%84%E7%BB%87%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6轉載請保留此連結關於「組織蛋白酶」的留言：訂閱討論RSS目前暫無留言添加留言更多醫學百科條目2個分類:生物學|生物工程個人工具登入／建立新賬號名字空間頁面討論檢視閱讀简体中文編輯修改修訂歷史動作搜索 導航首頁大醫精誠人體穴位圖中藥圖典醫學電子書藥品百科中醫百科疾病診斷急救常識疾病查詢中藥百科中醫方劑大全怎樣看化驗單醫事漫談醫學下載醫學視頻功能菜單志願者招募中關於廣告網站事務最近更改工具箱鏈入頁面鏈出更改所有特殊頁面可列印版此頁由A+醫學百科用戶行医於2012年11月4日(星期日)00:28的最後更改。
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此名源自希臘語的「消化」，為威爾斯達特（R．Willstāatter，1929） ...組織蛋白酶跳轉到:導航,搜索A+醫學百科>>組織蛋白酶組織蛋白酶cathepsin組織蛋白酶cathepsin在各種動物組織的細胞內（特別是溶酶體部分）發現的一類蛋白酶。
此名源自希臘語的「消化」，為威爾斯達特（R．Willstāatter，1929）命名的。
來源於同一種類組織細胞的也是由組織蛋白酶A．B．C．D．E等多種酶組成。
可以根據所作用的代表性底物的種類進行分類，但似乎各自還有數種同工酶。
組織蛋白酶A的代表性底物是N-苄氧基羰基-L-谷醯胺-L-苯丙氨酸，最適pH約5.5（3-6），可能是一種羧肽酶，可為二異丙基磷氟酸（DFP）或對氯汞苯甲酸（PCMB）失活。
組織蛋白酶B催化苯甲醯-L-精氨醯胺的水解。
其活性的表現需要巰基化合物（SH化合物）的存在，最適pH在6附近，有人認為是類似木瓜蛋白酶的肽鏈內切酶，已知有B1和B2（或B′和B）二種。
組織蛋白酶C的代表性底物是甘氨醯-L-苯丙醯胺，在pH5附近催化此醯胺鍵的水解，在pH7附近時催化以其它底物分子的氨基代替水分子作為受體的轉移反應，亦稱為二肽氨肽酶Ⅰ（由第一個反應命名）或二肽轉移酶（按第二個反應命名）。
能為巰基化合物或Cl-離子所激活。
還未找到組織蛋白酶D和E能夠作用的簡單的合成底物，兩者在pH2.5—4.0顯有消化酸變性的血紅蛋白或血清白蛋白的肽鏈內切酶的作用。
巰基化合物對活性沒有影響，DFP也不抑制。
尚缺乏對於組織蛋白酶E的底物專一性的研究，此酶的活力不受巰基化合物、一碘乙酸的影響。
出自A+醫學百科「組織蛋白酶」條目http://cht.a-hospital.com/w/%E7%BB%84%E7%BB%87%E8%9B%8B%E7%99%BD%E9%85%B6轉載請保留此連結關於「組織蛋白酶」的留言：訂閱討論RSS目前暫無留言添加留言更多醫學百科條目2個分類:生物學|生物工程個人工具登入／建立新賬號名字空間頁面討論檢視閱讀简体中文編輯修改修訂歷史動作搜索 導航首頁大醫精誠人體穴位圖中藥圖典醫學電子書藥品百科中醫百科疾病診斷急救常識疾病查詢中藥百科中醫方劑大全怎樣看化驗單醫事漫談醫學下載醫學視頻功能菜單志願者招募中關於廣告網站事務最近更改工具箱鏈入頁面鏈出更改所有特殊頁面可列印版此頁由A+醫學百科用戶行医於2012年11月4日(星期日)00:28的最後更改。
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6. 組織蛋白酶B與抑制劑胱蛋白C在慢性阻塞性肺疾病的變化 ...
組織蛋白酶家族(Cathepsin family)及其抑制劑在生理和病理過程中扮演一個重要的角色，包括細胞外基質的轉變、組織修護、細胞遷移和發炎。
SkiptocontentHome組織蛋白酶B與抑制劑胱蛋白C在慢性阻塞性肺疾病的變化論文名稱中文： 組織蛋白酶B與抑制劑胱蛋白C在慢性阻塞性肺疾病的變化英文：ElevatedplasmacathepsinBandcystatinClevelsinchronicobstructivepulmonarydisease 作者：臨床研究中心楊順發主任/教授本篇論文發表於InternationalJournalofClinicalandExperimentalMedicine 期刊 2016;9(7):14436-14441 全文下載研究目的：慢性阻塞性肺病一直是全世界主要健康議題之一，在台灣地區在2010年為臺灣地區主要死亡原因之第七位。
組織蛋白酶家族(Cathepsinfamily)及其抑制劑在生理和病理過程中扮演一個重要的角色，包括細胞外基質的轉變、組織修護、細胞遷移和發炎。
其中又以cathepsinB及其抑制劑cystatinC最為重要。
在各種肺部相關疾病中例如肺氣腫、支氣管炎、纖維炎、肺炎等全部的特徵均是匯集中性球和實質的破壞。
而cathepsinB主要是由發炎細胞如單核球以及中性球所誘導出來的。
因此我們想了解在慢性阻塞性肺疾病病人的血漿中cathepsinB及其抑制劑cystatinC的活性表現情形，是否會增加，及是否會受到抗生素的影響與中性球的數量是否有關。
研究結果：我們利用ELISA的分析方式及受質呈色方式探討慢性阻塞性肺疾病病人的血漿中cathepsinB及其抑制劑cystatinC的在經由治療之前後其差異表現及其活性。
結果發現COPD患者治療後14天的cathepsinB蛋白表現量明顯的高於治療前的表現(p<0.05)。
另外一方面，在COPD患者治療前後及追蹤2個月後的cathepsinB蛋白表現量明顯的高於對照組的表現(p<0.05)。
研究貢獻與臨床應用：我們期許cathepsinB及其抑制劑cystatinC在慢性阻塞性肺疾病發生時可以當作一個敏感及早期診斷的標幟。
ChungShanMedicalUniversityHospital文章導覽PolyphyllinG誘導口腔癌細胞凋亡與細胞自噬的機制探討頸髓損傷患者併發急性肺與支氣管動脈栓塞之病例報告RelatedPosts環孢靈誘發人類造牙齦纖維母細胞產生Slug導致牙齦增生2016年11月23日2016年11月23日ChungShanMedicalUniversityHospital阻生齒導致的牙根外吸收—三病例報告2020年07月15日2020年07月15日ChungShanMedicalUniversityHospitalHMGB1在社區獲得性肺炎的相關性探討2018年02月12日2018年02月12日ChungShanMedicalUniversityHospital分類感謝與讚美新聞報導最新公告最新消息癌症整合特別門診研究焦點門診時刻表五月2021一二三四五六日«四月 12345678910111213141516171819202122232425262728293031
SkiptocontentHome組織蛋白酶B與抑制劑胱蛋白C在慢性阻塞性肺疾病的變化論文名稱中文： 組織蛋白酶B與抑制劑胱蛋白C在慢性阻塞性肺疾病的變化英文：ElevatedplasmacathepsinBandcystatinClevelsinchronicobstructivepulmonarydisease 作者：臨床研究中心楊順發主任/教授本篇論文發表於InternationalJournalofClinicalandExperimentalMedicine 期刊 2016;9(7):14436-14441 全文下載研究目的：慢性阻塞性肺病一直是全世界主要健康議題之一，在台灣地區在2010年為臺灣地區主要死亡原因之第七位。
組織蛋白酶家族(Cathepsinfamily)及其抑制劑在生理和病理過程中扮演一個重要的角色，包括細胞外基質的轉變、組織修護、細胞遷移和發炎。
其中又以cathepsinB及其抑制劑cystatinC最為重要。
在各種肺部相關疾病中例如肺氣腫、支氣管炎、纖維炎、肺炎等全部的特徵均是匯集中性球和實質的破壞。
而cathepsinB主要是由發炎細胞如單核球以及中性球所誘導出來的。
因此我們想了解在慢性阻塞性肺疾病病人的血漿中cathepsinB及其抑制劑cystatinC的活性表現情形，是否會增加，及是否會受到抗生素的影響與中性球的數量是否有關。
研究結果：我們利用ELISA的分析方式及受質呈色方式探討慢性阻塞性肺疾病病人的血漿中cathepsinB及其抑制劑cystatinC的在經由治療之前後其差異表現及其活性。
結果發現COPD患者治療後14天的cathepsinB蛋白表現量明顯的高於治療前的表現(p<0.05)。
另外一方面，在COPD患者治療前後及追蹤2個月後的cathepsinB蛋白表現量明顯的高於對照組的表現(p<0.05)。
研究貢獻與臨床應用：我們期許cathepsinB及其抑制劑cystatinC在慢性阻塞性肺疾病發生時可以當作一個敏感及早期診斷的標幟。
ChungShanMedicalUniversityHospital文章導覽PolyphyllinG誘導口腔癌細胞凋亡與細胞自噬的機制探討頸髓損傷患者併發急性肺與支氣管動脈栓塞之病例報告RelatedPosts環孢靈誘發人類造牙齦纖維母細胞產生Slug導致牙齦增生2016年11月23日2016年11月23日ChungShanMedicalUniversityHospital阻生齒導致的牙根外吸收—三病例報告2020年07月15日2020年07月15日ChungShanMedicalUniversityHospitalHMGB1在社區獲得性肺炎的相關性探討2018年02月12日2018年02月12日ChungShanMedicalUniversityHospital分類感謝與讚美新聞報導最新公告最新消息癌症整合特別門診研究焦點門診時刻表五月2021一二三四五六日«四月 12345678910111213141516171819202122232425262728293031
7. cathepsin
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8. 组织蛋白酶
组织蛋白酶（英文名：cathepsin）是在各种动物组织的细胞内（特别是溶酶体部分）发现的一类蛋白酶，是半胱氨酸蛋白酶家族的主要成员, 在生物界已发现20 余种 ...百度首页网页新闻贴吧知道音乐图片视频地图文库百科首页历史上的今天百科冷知识图解百科秒懂百科懂啦秒懂本尊答秒懂大师说秒懂看瓦特秒懂五千年秒懂全视界特色百科非遗百科恐龙百科多肉百科艺术百科科学百科用户蝌蚪团热词团百科校园分类达人百科任务百科商城知识专题权威合作合作模式常见问题联系方式下载百科APP个人中心收藏查看我的收藏0有用+1已投票0组织蛋白酶编辑锁定讨论上传视频本词条由“科普中国”科学百科词条编写与应用工作项目审核。
组织蛋白酶（英文名：cathepsin）是在各种动物组织的细胞内（特别是溶酶体部分）发现的一类蛋白酶，是半胱氨酸蛋白酶家族的主要成员,在生物界已发现20余种，人体中主要存在11种，它们与人类肿瘤、骨质疏松、关节炎等多种重大疾病密切相关，是近年来备受关注的一类靶标蛋白酶。
中文名组织蛋白酶外文名cathepsin本 质蛋白水解酶种 类组织蛋白B、D、L、K等存在于动物组织的细胞内隶 属半胱氨酸蛋白酶家族目录1简介2分类3合成4常见组织蛋白简介5组织蛋白酶抑制剂组织蛋白酶简介编辑蛋白酶是人体内蛋白水解的主要参与者，根据其底物特异性可将其分为肽链内切酶、肽链端解酶、氨基肽酶和羧肽酶等；根据其蛋白水解机制分类为丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、苏氨酸蛋白酶和金属蛋白酶。
其中半胱氨酸蛋白酶研究较多。
它广泛存在于病毒、细菌、真菌、原生动物及原虫、植物、哺乳动物和人当中，其最大的亚族是木瓜蛋白酶类半胱氨酸蛋白酶[1] 。
哺乳动物中的木瓜蛋白酶类半胱氨酸蛋白酶即属于组织蛋白酶(Cathepsin)，它是一类主要存在于溶酶体中的胞内蛋白酶，弱酸性环境中易被活化，是一类在碱性和中性溶液中不稳定的糖蛋白(除组织蛋白酶D、E、S外)[2] 。
组织蛋白酶分类编辑自从上世纪20年代提出组织蛋白酶的概念以来，到目前为止从组织蛋白酶A到组织蛋白酶Z都已有报道。
根据蛋白水解机制分类，组织蛋白酶成员中大部分属于半胱氨酸蛋白酶，少数为天冬氨酸蛋白酶(组织蛋白酶D、E)和丝氨酸蛋白酶(组织蛋白酶A、G)；根据其底物特异性分类,，组织蛋白酶又包括肽链内切酶——组织蛋白酶B、F、H、K、L、S、V，肽链端解酶——组织蛋白酶B、C、H、X，氨基肽酶——组织蛋白酶C、H,羧肽酶——组织蛋白酶B、X[2] 。
组织蛋白酶合成编辑目前人的组织蛋白酶主要分为两大亚族，一种是组织蛋白酶L类的蛋白酶或称ERWFNIN模体蛋白酶,主要包括组织蛋白酶L(Cat-L，下同)、V、K、S和H；另一种为只包括Cat-B的组织蛋白酶B类蛋白酶。
组织蛋白酶都是由无活性的前体酶原(preprocathepsin)水解而成，其在体内的合成途径为：首先在核糖体结合膜上以前体酶原的形式合成，经转铁蛋白先进入内质网，然后进入高尔基体，同时通过糖基化及磷酸化作用形成甘露糖-6-磷酸蛋白，最后通过溶酶体上甘露糖-6-磷酸特异性受体的识别作用，间接转运到溶酶体中[2] 。
同所有木瓜蛋白酶类半胱氨酸蛋白酶一样，组织蛋白酶的前体酶原也由信号肽(signal-peptide)、前体肽(propeptide)和含有成熟蛋白酶活性中心的催化域(catalyticdomain)构成。
信号肽的长度在10～20个氨基酸残基之间，它负责将核糖体表达的前体酶原蛋白转运至内质网，在内质网被水解掉后形成只含前体肽和催化域的酶原(procathepsin)。
前体肽氨基酸残基数差别较大(36～315之间)，它占据了酶的活性中心，使酶原没有催化活性，并随之转运入胞内溶酶体，在溶酶体的酸性条件下自动水解，去掉前体肽，产生有活性的成熟的组织蛋白酶。
组织蛋白酶常见组织蛋白简介编辑组织蛋白酶B组织蛋白酶B（CTSB）是溶酶体内半胱氨酸蛋白水解酶，其催化作用由Cys，His实现，易被巯基试剂抑制，又称巯基酶，属于木瓜蛋白酶家族，在pH3.0～7.0都具有活性，碱性条件下会不可逆失活[3] 。
CTSB存在于细菌、病毒、原生动物、植物和哺乳动物中，在肝、脾、肾、骨、神经细胞、间质成纤维细胞、巨噬细胞等都有分布[3] 。
CB在溶酶体降解蛋白质途径中发挥着必不可少的作用，当胞外蛋白质、血浆蛋白、激素和被吞噬的细菌等进入细胞即被溶酶体内蛋白水解酶水解，进行细胞内消化，从而使蛋白质的合成与降解保持精确的平衡。
组织蛋白酶（英文名：cathepsin）是在各种动物组织的细胞内（特别是溶酶体部分）发现的一类蛋白酶，是半胱氨酸蛋白酶家族的主要成员,在生物界已发现20余种，人体中主要存在11种，它们与人类肿瘤、骨质疏松、关节炎等多种重大疾病密切相关，是近年来备受关注的一类靶标蛋白酶。
中文名组织蛋白酶外文名cathepsin本 质蛋白水解酶种 类组织蛋白B、D、L、K等存在于动物组织的细胞内隶 属半胱氨酸蛋白酶家族目录1简介2分类3合成4常见组织蛋白简介5组织蛋白酶抑制剂组织蛋白酶简介编辑蛋白酶是人体内蛋白水解的主要参与者，根据其底物特异性可将其分为肽链内切酶、肽链端解酶、氨基肽酶和羧肽酶等；根据其蛋白水解机制分类为丝氨酸蛋白酶、半胱氨酸蛋白酶、天冬氨酸蛋白酶、苏氨酸蛋白酶和金属蛋白酶。
其中半胱氨酸蛋白酶研究较多。
它广泛存在于病毒、细菌、真菌、原生动物及原虫、植物、哺乳动物和人当中，其最大的亚族是木瓜蛋白酶类半胱氨酸蛋白酶[1] 。
哺乳动物中的木瓜蛋白酶类半胱氨酸蛋白酶即属于组织蛋白酶(Cathepsin)，它是一类主要存在于溶酶体中的胞内蛋白酶，弱酸性环境中易被活化，是一类在碱性和中性溶液中不稳定的糖蛋白(除组织蛋白酶D、E、S外)[2] 。
组织蛋白酶分类编辑自从上世纪20年代提出组织蛋白酶的概念以来，到目前为止从组织蛋白酶A到组织蛋白酶Z都已有报道。
根据蛋白水解机制分类，组织蛋白酶成员中大部分属于半胱氨酸蛋白酶，少数为天冬氨酸蛋白酶(组织蛋白酶D、E)和丝氨酸蛋白酶(组织蛋白酶A、G)；根据其底物特异性分类,，组织蛋白酶又包括肽链内切酶——组织蛋白酶B、F、H、K、L、S、V，肽链端解酶——组织蛋白酶B、C、H、X，氨基肽酶——组织蛋白酶C、H,羧肽酶——组织蛋白酶B、X[2] 。
组织蛋白酶合成编辑目前人的组织蛋白酶主要分为两大亚族，一种是组织蛋白酶L类的蛋白酶或称ERWFNIN模体蛋白酶,主要包括组织蛋白酶L(Cat-L，下同)、V、K、S和H；另一种为只包括Cat-B的组织蛋白酶B类蛋白酶。
组织蛋白酶都是由无活性的前体酶原(preprocathepsin)水解而成，其在体内的合成途径为：首先在核糖体结合膜上以前体酶原的形式合成，经转铁蛋白先进入内质网，然后进入高尔基体，同时通过糖基化及磷酸化作用形成甘露糖-6-磷酸蛋白，最后通过溶酶体上甘露糖-6-磷酸特异性受体的识别作用，间接转运到溶酶体中[2] 。
同所有木瓜蛋白酶类半胱氨酸蛋白酶一样，组织蛋白酶的前体酶原也由信号肽(signal-peptide)、前体肽(propeptide)和含有成熟蛋白酶活性中心的催化域(catalyticdomain)构成。
信号肽的长度在10～20个氨基酸残基之间，它负责将核糖体表达的前体酶原蛋白转运至内质网，在内质网被水解掉后形成只含前体肽和催化域的酶原(procathepsin)。
前体肽氨基酸残基数差别较大(36～315之间)，它占据了酶的活性中心，使酶原没有催化活性，并随之转运入胞内溶酶体，在溶酶体的酸性条件下自动水解，去掉前体肽，产生有活性的成熟的组织蛋白酶。
组织蛋白酶常见组织蛋白简介编辑组织蛋白酶B组织蛋白酶B（CTSB）是溶酶体内半胱氨酸蛋白水解酶，其催化作用由Cys，His实现，易被巯基试剂抑制，又称巯基酶，属于木瓜蛋白酶家族，在pH3.0～7.0都具有活性，碱性条件下会不可逆失活[3] 。
CTSB存在于细菌、病毒、原生动物、植物和哺乳动物中，在肝、脾、肾、骨、神经细胞、间质成纤维细胞、巨噬细胞等都有分布[3] 。
CB在溶酶体降解蛋白质途径中发挥着必不可少的作用，当胞外蛋白质、血浆蛋白、激素和被吞噬的细菌等进入细胞即被溶酶体内蛋白水解酶水解，进行细胞内消化，从而使蛋白质的合成与降解保持精确的平衡。
9. 组织蛋白酶的来龙去脉：在疾病管理中的生理功能和作用 ...
组织蛋白酶是最丰富的溶酶体蛋白酶，主要存在于酸性内体/溶酶体区室，在细胞内蛋白降解，能量代谢和其他许多功能的免疫应答中起着至关重要的作用。
搜索当前位置：X-MOL学术›Cells›论文详情组织蛋白酶的来龙去脉：在疾病管理中的生理功能和作用。
Cells(IF4.366)PubDate : 2020-07-13,DOI:10.3390/cells9071679TulasiYadati,TomHouben,AlbertBitorina,RonitShiri-Sverdlov组织蛋白酶是最丰富的溶酶体蛋白酶，主要存在于酸性内体/溶酶体区室，在细胞内蛋白降解，能量代谢和其他许多功能的免疫应答中起着至关重要的作用。
组织蛋白酶被分泌并在溶酶体外部保持功能活性的发现引起了范式转变。
当代研究揭示了组织蛋白酶在体外部位的许多通用功能，包括细胞质和细胞外空间。
然而，细胞外组织蛋白酶在病理状态下主要被上调，并与包括癌症和心血管疾病在内的多种疾病有关。
利用组织蛋白酶在病理条件下的差异表达，许多研究集中于使用组织蛋白酶作为诊断标记和治疗靶标。
使用选择性组织蛋白酶抑制剂的量身定制的治疗方法不断出现，以确保其安全性和有效性。
此外，基于蛋白质组学的方法用于鉴定新的生理底物的最新进展提供了了解组织蛋白酶作用机理的主要机会。
在这篇综述中，我们总结了有关组织蛋白酶在健康和疾病中的作用的可用证据，讨论了它们作为疾病进展的生物标志物的潜力，并阐明了细胞外组织蛋白酶抑制剂作为安全治疗工具的潜力。
基于蛋白质组学的方法在鉴定新的生理底物方面的最新进展为了解组织蛋白酶作用机理提供了重要机会。
在这篇综述中，我们总结了有关组织蛋白酶在健康和疾病中的作用的可用证据，讨论了它们作为疾病进展的生物标志物的潜力，并阐明了细胞外组织蛋白酶抑制剂作为安全治疗工具的潜力。
基于蛋白质组学的方法在鉴定新型生理底物方面的最新进展为了解组织蛋白酶作用机理提供了重要机会。
在这篇综述中，我们总结了有关组织蛋白酶在健康和疾病中的作用的可用证据，讨论了它们作为疾病进展的生物标志物的潜力，并阐明了细胞外组织蛋白酶抑制剂作为安全治疗工具的潜力。
"点击查看英文标题和摘要"TheInsandOutsofCathepsins:PhysiologicalFunctionandRoleinDiseaseManagement.Cathepsinsarethemostabundantlysosomalproteasesthataremainlyfoundinacidicendo/lysosomalcompartmentswheretheyplayavitalroleinintracellularproteindegradation,energymetabolism,andimmuneresponsesamongahostofotherfunctions.Thediscoverythatcathepsinsaresecretedandremainfunctionallyactiveoutsideofthelysosomehascausedaparadigmshift.Contemporaryresearchhasunraveledmanyversatilefunctionsofcathepsinsinextralysosomallocationsincludingcytosolandextracellularspace.Nevertheless,extracellularcathepsinsaremajorlyupregulatedinpathologicalstatesandareimplicatedinawiderangeofdiseasesincludingcancerandcardiovasculardiseases.Takingadvantageofthedifferentialexpressionofthecathepsinsduringpathologicalconditions,muchresearchisfocusedonusingcathepsinsasdiagnosticmarkersandtherapeutictargets.Atailoredtherapeuticapproachusingselectivecathepsininhibitorsisconstantlyemergingtobesafeandefficient.Moreover,recentdevelopmentofpro
搜索当前位置：X-MOL学术›Cells›论文详情组织蛋白酶的来龙去脉：在疾病管理中的生理功能和作用。
Cells(IF4.366)PubDate : 2020-07-13,DOI:10.3390/cells9071679TulasiYadati,TomHouben,AlbertBitorina,RonitShiri-Sverdlov组织蛋白酶是最丰富的溶酶体蛋白酶，主要存在于酸性内体/溶酶体区室，在细胞内蛋白降解，能量代谢和其他许多功能的免疫应答中起着至关重要的作用。
组织蛋白酶被分泌并在溶酶体外部保持功能活性的发现引起了范式转变。
当代研究揭示了组织蛋白酶在体外部位的许多通用功能，包括细胞质和细胞外空间。
然而，细胞外组织蛋白酶在病理状态下主要被上调，并与包括癌症和心血管疾病在内的多种疾病有关。
利用组织蛋白酶在病理条件下的差异表达，许多研究集中于使用组织蛋白酶作为诊断标记和治疗靶标。
使用选择性组织蛋白酶抑制剂的量身定制的治疗方法不断出现，以确保其安全性和有效性。
此外，基于蛋白质组学的方法用于鉴定新的生理底物的最新进展提供了了解组织蛋白酶作用机理的主要机会。
在这篇综述中，我们总结了有关组织蛋白酶在健康和疾病中的作用的可用证据，讨论了它们作为疾病进展的生物标志物的潜力，并阐明了细胞外组织蛋白酶抑制剂作为安全治疗工具的潜力。
基于蛋白质组学的方法在鉴定新的生理底物方面的最新进展为了解组织蛋白酶作用机理提供了重要机会。
在这篇综述中，我们总结了有关组织蛋白酶在健康和疾病中的作用的可用证据，讨论了它们作为疾病进展的生物标志物的潜力，并阐明了细胞外组织蛋白酶抑制剂作为安全治疗工具的潜力。
基于蛋白质组学的方法在鉴定新型生理底物方面的最新进展为了解组织蛋白酶作用机理提供了重要机会。
在这篇综述中，我们总结了有关组织蛋白酶在健康和疾病中的作用的可用证据，讨论了它们作为疾病进展的生物标志物的潜力，并阐明了细胞外组织蛋白酶抑制剂作为安全治疗工具的潜力。
"点击查看英文标题和摘要"TheInsandOutsofCathepsins:PhysiologicalFunctionandRoleinDiseaseManagement.Cathepsinsarethemostabundantlysosomalproteasesthataremainlyfoundinacidicendo/lysosomalcompartmentswheretheyplayavitalroleinintracellularproteindegradation,energymetabolism,andimmuneresponsesamongahostofotherfunctions.Thediscoverythatcathepsinsaresecretedandremainfunctionallyactiveoutsideofthelysosomehascausedaparadigmshift.Contemporaryresearchhasunraveledmanyversatilefunctionsofcathepsinsinextralysosomallocationsincludingcytosolandextracellularspace.Nevertheless,extracellularcathepsinsaremajorlyupregulatedinpathologicalstatesandareimplicatedinawiderangeofdiseasesincludingcancerandcardiovasculardiseases.Takingadvantageofthedifferentialexpressionofthecathepsinsduringpathologicalconditions,muchresearchisfocusedonusingcathepsinsasdiagnosticmarkersandtherapeutictargets.Atailoredtherapeuticapproachusingselectivecathepsininhibitorsisconstantlyemergingtobesafeandefficient.Moreover,recentdevelopmentofpro