蛋白酶解 | 組織蛋白酶
蛋白酶解或蛋白水解（英語：Proteolysis）是指蛋白質降解為較小的多肽或胺基酸的過程。
... 而POMC的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同的 ...蛋白酶解維基百科，自由的百科全書跳至導覽跳至搜尋此條目需要精通或熟悉相關主題的編者參與及協助編輯。
(2013年11月26日)請邀請適合的人士改善本條目。
更多的細節與詳情請參見討論頁。
蛋白酶解或蛋白水解（英語：Proteolysis）是指蛋白質降解為較小的多肽或胺基酸的過程。
通常情況下，被水解的都是肽鍵，且在蛋白酶的作用下進行，因此常用蛋白酶解。
但也可能發生分子內消化，以及不依賴酶的途徑，如酸和熱的作用而產生的降解。
蛋白酶解在有機體中有多種用途，比如消化酶降解食物中的蛋白，為機體提供胺基酸；完成轉譯的多肽鏈也需要水解加工才能產生有活性的蛋白質；某些生理和細胞過程的調控也是通過蛋白質的酶解進行；還有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白質在細胞中的積累。
目錄1蛋白質的轉譯後修飾1.1移除N-末端甲硫氨酸1.2切除信號肽1.3多聚蛋白的切割1.4前體蛋白的切除2蛋白質降解2.1溶酶體及蛋白酶體2.2細胞內蛋白質降解的速率2.3消化作用3細胞調控3.1細胞周期調控3.2細胞凋亡調控4參見5參考文獻6外部連結蛋白質的轉譯後修飾[編輯]蛋白質生物合成過程中，許多肽鏈在轉譯之後的要切除一些片段才能形成有功能的蛋白質。
比如N-末端甲硫氨酸的去除，信號肽的去除，無活性的蛋白質原切除前體變為有活性的蛋白質。
一些蛋白質最初合成時為前蛋白原（preproprotein），切除一段肽鏈後成為蛋白原（proprotein），再切除一段肽鏈後才成為有功能的蛋白質。
比如，白蛋白在剛合成時是包含信號肽的前白蛋白原。
在信號肽被切除後成為白蛋白原，進一步切除N-末端的6個胺基酸殘基後才成為有活性的白蛋白[1]。
移除N-末端甲硫氨酸[編輯]起始的甲硫氨酸（在原核生物中是fMet）可在蛋白質的轉譯之初就被移除。
比如在大腸桿菌中，甲醯甲硫氨酸會在第二個胺基酸殘基的側鏈基團較小或不帶電荷時會被有效地移除，但第二個胺基酸殘基較大或帶電荷則不會[2]。
在原核生物和真核生物中，都可以通過暴露的N-末端殘基的N端法則來確定蛋白質的半衰期。
切除信號肽[編輯]蛋白質是通過N-末端的信號肽來到達最終目的地或特定細胞器的。
在蛋白質的完成跨膜後，信號肽就會被切除。
多聚蛋白的切割[編輯]一些蛋白和真核生物的大部分肽類激素在轉譯時是以多個肽段聚合成一個大的肽鏈被合成的，這被稱為多聚蛋白質（polyprotein），多聚蛋白需要切割才能形成有功能的肽段。
如多聚蛋白質前阿片黑素細胞皮質激素（POMC）就包含了多條多肽類激素。
而POMC的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同的多肽激素組合來。
許多病毒也將其多個蛋白以單一多肽鏈的形式合成（由一個多順反子mRNA轉譯而來），這個多肽隨後也會被切割成有功能的肽鏈[1]。
前體蛋白的切除[編輯]許多蛋白質和激素在合成時先形成了它們的前體形式，如酶原（zymogen）和激素原（prohormone）。
這些蛋白質需要進行切割才能形成最後的有活性的形式，如胰島素，以前胰島素原（preproinsulin）的形式合成，切除信號肽後形成胰島素原（proinsulin）。
胰島素原要轉變為胰島素，需要在兩個位置切割一段肽鏈，形成兩條多肽鏈，並由兩個二硫鍵連接起來。
如果只是合成胰島素的兩個最後的多肽鏈，可能難以摺疊成有效的形式，故其前體胰島素原對肽鏈的正確摺疊起到至關重要作用。
蛋白酶通常是以無活性的形式合成以使它們可以安全地存儲在細胞中，在用到時釋放足夠數量以應對需要。
如果這些蛋白酶在不適當的情況下激活，會對機體造成很大損害，故要確保蛋白酶只在正確的環境下激活。
由酶原水解切割成酶正是這些機制之一，比如胰蛋白酶原（英語：trypsinogen）切割成胰蛋白酶，使蛋白質結構發生微小的重排，產生蛋白酶的活性位點，從而激活該蛋白。
因此，蛋白酶解可以作為調控各種生物進程（英語：Biologicalprocess）方式，通過水解切割使蛋白激活或失活來進行。
一個好的例子是凝血級聯中，一個初始事件觸發了許多特異性蛋白
... 而POMC的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同的 ...蛋白酶解維基百科，自由的百科全書跳至導覽跳至搜尋此條目需要精通或熟悉相關主題的編者參與及協助編輯。
(2013年11月26日)請邀請適合的人士改善本條目。
更多的細節與詳情請參見討論頁。
蛋白酶解或蛋白水解（英語：Proteolysis）是指蛋白質降解為較小的多肽或胺基酸的過程。
通常情況下，被水解的都是肽鍵，且在蛋白酶的作用下進行，因此常用蛋白酶解。
但也可能發生分子內消化，以及不依賴酶的途徑，如酸和熱的作用而產生的降解。
蛋白酶解在有機體中有多種用途，比如消化酶降解食物中的蛋白，為機體提供胺基酸；完成轉譯的多肽鏈也需要水解加工才能產生有活性的蛋白質；某些生理和細胞過程的調控也是通過蛋白質的酶解進行；還有蛋白酶解可以防止不必要的或不正常的蛋白質在細胞中的積累。
目錄1蛋白質的轉譯後修飾1.1移除N-末端甲硫氨酸1.2切除信號肽1.3多聚蛋白的切割1.4前體蛋白的切除2蛋白質降解2.1溶酶體及蛋白酶體2.2細胞內蛋白質降解的速率2.3消化作用3細胞調控3.1細胞周期調控3.2細胞凋亡調控4參見5參考文獻6外部連結蛋白質的轉譯後修飾[編輯]蛋白質生物合成過程中，許多肽鏈在轉譯之後的要切除一些片段才能形成有功能的蛋白質。
比如N-末端甲硫氨酸的去除，信號肽的去除，無活性的蛋白質原切除前體變為有活性的蛋白質。
一些蛋白質最初合成時為前蛋白原（preproprotein），切除一段肽鏈後成為蛋白原（proprotein），再切除一段肽鏈後才成為有功能的蛋白質。
比如，白蛋白在剛合成時是包含信號肽的前白蛋白原。
在信號肽被切除後成為白蛋白原，進一步切除N-末端的6個胺基酸殘基後才成為有活性的白蛋白[1]。
移除N-末端甲硫氨酸[編輯]起始的甲硫氨酸（在原核生物中是fMet）可在蛋白質的轉譯之初就被移除。
比如在大腸桿菌中，甲醯甲硫氨酸會在第二個胺基酸殘基的側鏈基團較小或不帶電荷時會被有效地移除，但第二個胺基酸殘基較大或帶電荷則不會[2]。
在原核生物和真核生物中，都可以通過暴露的N-末端殘基的N端法則來確定蛋白質的半衰期。
切除信號肽[編輯]蛋白質是通過N-末端的信號肽來到達最終目的地或特定細胞器的。
在蛋白質的完成跨膜後，信號肽就會被切除。
多聚蛋白的切割[編輯]一些蛋白和真核生物的大部分肽類激素在轉譯時是以多個肽段聚合成一個大的肽鏈被合成的，這被稱為多聚蛋白質（polyprotein），多聚蛋白需要切割才能形成有功能的肽段。
如多聚蛋白質前阿片黑素細胞皮質激素（POMC）就包含了多條多肽類激素。
而POMC的切割模式在不同組織間有很大不同，同一個多聚蛋白可以切割出不同的多肽激素組合來。
許多病毒也將其多個蛋白以單一多肽鏈的形式合成（由一個多順反子mRNA轉譯而來），這個多肽隨後也會被切割成有功能的肽鏈[1]。
前體蛋白的切除[編輯]許多蛋白質和激素在合成時先形成了它們的前體形式，如酶原（zymogen）和激素原（prohormone）。
這些蛋白質需要進行切割才能形成最後的有活性的形式，如胰島素，以前胰島素原（preproinsulin）的形式合成，切除信號肽後形成胰島素原（proinsulin）。
胰島素原要轉變為胰島素，需要在兩個位置切割一段肽鏈，形成兩條多肽鏈，並由兩個二硫鍵連接起來。
如果只是合成胰島素的兩個最後的多肽鏈，可能難以摺疊成有效的形式，故其前體胰島素原對肽鏈的正確摺疊起到至關重要作用。
蛋白酶通常是以無活性的形式合成以使它們可以安全地存儲在細胞中，在用到時釋放足夠數量以應對需要。
如果這些蛋白酶在不適當的情況下激活，會對機體造成很大損害，故要確保蛋白酶只在正確的環境下激活。
由酶原水解切割成酶正是這些機制之一，比如胰蛋白酶原（英語：trypsinogen）切割成胰蛋白酶，使蛋白質結構發生微小的重排，產生蛋白酶的活性位點，從而激活該蛋白。
因此，蛋白酶解可以作為調控各種生物進程（英語：Biologicalprocess）方式，通過水解切割使蛋白激活或失活來進行。
一個好的例子是凝血級聯中，一個初始事件觸發了許多特異性蛋白